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Capturan una imagen detallada de la proteína clave del sida

Miércoles 6 Noviembre, 2013 en  Ciencia y Tecnología y Novedades

Es la imagen más detallada hasta ahora de la compleja envoltura del virus que causa el sida, incluyendo los sitios que las vacunas futuras tratarán de imitar para una respuesta inmune protectora.

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(PMfarma) Científicos del Instituto de Investigación Scripps (TSRI), en La Jolla, California (Estados Unidos), y el ‘Weill Medical College’ de la Universidad de Cornell, en Ithaca, Nueva York (Estados Unidos), han identificado la primera estructura a nivel atómico de la envoltura tripartita de proteínas del virus de la inmunodeficiencia humano (VIH), considerada durante mucho tiempo uno de los objetivos más difíciles de la biología estructural y de gran valor para la ciencia médica.

Los nuevos resultados proporcionan la imagen más detallada hasta ahora de la compleja envoltura del virus que causa el sida, incluyendo los sitios que las vacunas futuras tratarán de imitar para provocar una respuesta inmune protectora, según los investigadores del estudio, cuyos resultados se publican este jueves en dos artículos en ‘Science Express’.

“La mayoría de los estudios estructurales anteriores de esta compleja envoltura se centraron en subunidades individuales, pero nosotros hemos necesitado la estructura del complejo completo para definir adecuadamente los sitios vulnerables que podrían ser atacados, por ejemplo, con una vacuna”, dijo Ian A. Wilson, profesor de Biología Estructural en TSRI y autor principal del estudio con los biólogos Andrew Ward y Bridget Carragher, de TSRI, y John Moore, de Cornell.

El VIH actualmente infecta a unos 34 millones de personas en el mundo, el 10 por ciento de los cuales son niños, según estimaciones de la Organización Mundial de la Salud. Aunque los medicamentos antivirales se utilizan para gestionar muchas de las infecciones por el VIH, especialmente en los países desarrollados, los científicos han buscado durante mucho tiempo una vacuna que pueda prevenir nuevas infecciones y quizás, en última instancia, erradicar el virus de la población humana.

Sin embargo, ninguna de las vacunas contra el VIH probadas hasta ahora ha estado a punto de proporcionar una protección adecuada, un fracaso que se debe, en gran parte, a los desafíos planteados por la proteína que envuelve el VIH, conocida por los virólogos como Env. Su estructura es tan compleja y delicada que los científicos han tenido grandes dificultades para obtener la proteína en una forma que sea adecuada para la formación de imágenes de resolución atómica necesarias para entenderla.

“Por ejemplo, tiende a desmoronarse incluso cuando está en la superficie del virus, por lo que para estudiarla tenemos que ingeniárnoslas para que sea más estable”, dijo Ward, que es profesor asistente en el Departamento de Estructuras Integrativas y Biología Computacional de TSRI.

El equipo de Cornell/Scripps fue capaz de diseñar una versión de la trímera Env (estructura de tres componentes), de forma que tenga la estabilidad y otras propiedades necesarias para la formación de imágenes de resolución atómica, conservando prácticamente todas las estructuras que se encuentran en la Env nativa.

Utilizando microscopía electrónica, liderada por el estudiante graduado Dmitry Lyumkis, y la cristalografía de rayos X, dirigida por Jean-Philippe Julien, investigador asociado en el laboratorio de Wilson, el equipo pudo mirar a la nueva Env trímera. Ambos métodos resolvieron la estructura de la trímera con el mayor nivel de detalle hasta ahora.

Los datos iluminan el complejo proceso por el cual la trímera Env se ensambla y luego se somete a cambios radicales para la infección y aclarar cómo se compara con otras proteínas de envoltura de virus peligrosos, como la gripe y el ébola


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