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Descubren cómo atrapar proteínas patológicas subyacentes a muchos trastornos neurodegenerativos

Viernes 1 Marzo, 2019 en  Ciencia y Tecnología

Una sola proteína con mal comportamiento, llamada TDP-43, está detrás del 97 por ciento de los casos de esclerosis lateral amiotrófica (ELA) y del 45 por ciento de los diagnósticos de demencia frontotemporal.

Alzheimer

Una sola proteína con mal comportamiento, llamada TDP-43, está detrás del 97 por ciento de los casos de esclerosis lateral amiotrófica (ELA) y del 45 por ciento de los diagnósticos de demencia frontotemporal. También se encuentra en el 80 por ciento de los casos de encefalopatía traumática crónica y en el 60 por ciento de los casos de enfermedad de Alzheimer. Ahora, investigadores de la Universidad de Pittsburgh, en Estados Unidos, han encontrado una forma de atrapar TDP-43 para que no forme grupos tóxicos que puedan causar neurodegeneración.

Un nuevo estudio, publicado este miércoles en ‘Neuron’, muestra cómo se puede recrear la patología de TDP-43 en el laboratorio y cómo un oligonucleótido, una cadena corta de ARN, creada para imitar el mecanismo protector natural de las células, puede rescatar a las neuronas de la acumulación de TDP-43.

“El problema es que la gran mayoría de los pacientes con trastornos neurodegenerativos no tienen mutaciones específicas”, señala el autor principal Christopher Donnelly, profesor asistente de Neurobiología y director científico del Centro LiveLikeLou para la Investigación de ELA en el Instituto del Cerebro de la Universidad de Pittsburgh. “En lugar de atacar el gen que causa la enfermedad en un subconjunto de pacientes, nos dirigimos a las proteínas que se agrupan en casi todos. Eso nunca se ha hecho antes”, subraya.

Primero, Donnelly y su equipo tuvieron que reproducir la patología TDP-43 en células humanas cultivadas, una “enfermedad en un plato”, por lo que desarrollaron un sistema que utiliza pulsos de luz para poner estas proteínas juntas en bolitas venenosas. El método era tan efectivo que podían ver a las células morir frente a sus ojos.

    Mirando más de cerca, el equipo de Donnelly descubrió que esta técnica funcionaba solo cuando faltaban los socios de unión al ARN de TDP-43. Estos compañeros de unión al ARN se unen con la proteína TDP-43, evitando que se formen grumos, lo que protege a las células normales contra la acumulación tóxica de TDP-43, dice Donnelly. Inspirándose en este mecanismo de defensa natural, el equipo de Donnelly creó oligonucleótidos dirigidos a TDP- 43 que imitan la acción de sus socios de unión al ARN.
 
Oligonucleótidos cebo

“Los llamamos ‘oligonucleótidos cebo’ –dice Donnelly–. Si estás pescando, estás tratando de usar cebo para atrapar a los peces. En nuestro caso, estamos dejando el cebo allí para evitar que las proteínas extra se agrupen”. Y funcionó. El cebo de las proteínas TDP-43 impidió la agregación y evitó que las células murieran”.

Este mismo enfoque de “enfermedad en un plato” también podría aplicarse a otras proteínas conocidas por sus grupos neurotóxicos, como Tau en la enfermedad de Alzheimer y alfa-sinucleína en la enfermedad de Parkinson, señala Donnelly. Ellos también pueden tener un “cebo” natural para explotar.

Pero en este punto, señala Donnelly, es importante recordar que debe probarse cualquier terapia desarrollada en el plato en experimentos con animales y en ensayos clínicos en humanos antes de que esté ampliamente disponible. La parte alentadora es que el oligonucleótido de Donnelly no sería el primero en pasar por ese proceso.

Uno de estos medicamentos, dirigido a la mutación genética detrás de la atrofia muscular espinal, ya está en el mercado, y dos más para la ELA se están abriendo camino a través de ensayos clínicos. Lo que hace diferente a Donnelly es que su oligonucleótido sería el primero en atacar directamente la agregación de proteínas, un enfoque que tiene el potencial de ayudar a muchas personas.

“Parece ser lo mismo que sucede en todas estas enfermedades –afirma el autor principal Jacob Mann, estudiante graduado en el laboratorio de Donnelly–. Todavía no sabemos por qué sucede, pero si podemos alcanzar ese punto de convergencia y detenerlo allí, creemos que sería aplicable a muchos pacientes”.


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