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Una proteína mutante, responsable de la fibrosis quística

Martes 15 Diciembre, 2015 en  Novedades

La ciencia dio un paso más hacia el tratamiento de la fibrosis quística. Esta vez no se trata de nuevos antibióticos, sino que encontraron la causa que provoca la enfermedad.

transparenter Körper mit Lungentumor

(TN) La ciencia dio un paso más hacia el tratamiento de la fibrosis quística. Esta vez no se trata de nuevos antibióticos, sino que encontraron la causa que provoca la enfermedad. ¿Qué se descubrió? La existencia de una proteína mutante, responsable de la mayoría de los casos de fibrosis quística, que está tan ocupada “comunicándose” con los vecinos celulares equivocados que no puede funcionar normalmente y resulta prematuramente degradada.

Estas pruebas fueron descubiertas por los científicos del Instituto de Investigación Scripps (TSRI, por sus siglas en inglés), en California, Estados Unidos, quienes al eliminar esta “charla”, restauraron parcialmente la función normal de la proteína. Esto sugiere que las terapias podrían un día tratar la causa de lafibrosis quística, y no sólo responder a los síntomas.

“Las proteínas y las interacciones que hemos identificado realmente impulsan la vía para nuevos objetivos farmacológicos para el tratamiento de la fibrosis quística“, dice Casimir Bamberger, investigador asociado en el laboratorio del profesor de TSRI John R. Yates y co-primer autor del nuevo estudio.

Las personas con fibrosis quística sufren de infecciones persistentes y acumulación de mucosidad en los pulmones y aunque existen tratamientos para hacer frente a los síntomas —como antibióticos para las infecciones— no hay terapias que restauren plenamente la función pulmonar.

Estos expertos creen que entender mejor la molécula, llamada regulador de la conductancia transmembrana de la fibrosis quística (CFTR), podría ser la clave para nuevos tratamientos.

¿Qué causa la fibrosis quística?

La mayoría de los pacientes con fibrosis quística tienen una mutación, denominada F508, en el gen que codifica CFTR, evitando que se pliegue el regulador correctamente y que se procese correctamente en las células. En el nuevo estudio, los investigadores analizaron muestras de células con una herramienta llamada Co-Purifying Protein Identification Technology (CoPIT), un nuevo método que desarrollaron para identificar proteínas y analizar los datos.

Con COPIT identificaron casi las interactuaciones de cada proteína CFTR, incluso siguiendo las interacciones de proteínas secundarias y terciarias. Aunque se pensaba que la mayoría de las proteínas mutantes simplemente carecen de una o dos interacciones cruciales, la mutante F508 CFTR había adquirido una nueva red de interacción “específica de la enfermedad”.

“Trescientas proteínas cambian su nivel de interacción y doscientas proteínas adicionales interactúan con el CFTR mutado. Es como si las personas equivocadas están hablando con la CFTR mutada todo el tiempo”, explica la coautora Sandra Pankow, también investigadora en el TSRI. Los investigadores estrecharon entonces estas interacciones de la proteína mutante a sólo ocho proteínas disruptivas clave.

El equipo de científicos utilizó un enfoque de silenciamiento génico para quitar o “noquear” esas proteínas y bloquear la interacción de estas proteínas con F508 CFTR, de forma que encontraron que sin las interacciones adicionales, F508 CFTR volvió parcialmente a la función normal.

Pankow y Bamberger adelantan que el siguiente paso en esta investigación es la búsqueda de pequeñas moléculas de fármacos candidatos que podrían dirigirse a estas proteínas perjudiciales.


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